Péptidos Bioactivos de la Leche

Dra. Belinda Vallejo-Córdoba
Aarón F. González-Córdova.
Laboratorio de Calidad y Autenticidad de los Alimentos y Biotecnología de Productos Lácteos.
Coordinación de Alimentos de Origen Animal.
Centro de Investigación en Alimentación y Desarrollo, A.C.
Correo: [email protected]

En las últimas décadas ha habido un creciente interés por el desarrollo de alimentos que además de nutrir, ejerzan un efecto benéfico a la salud; estos son llamados alimentos funcionales. De los alimentos funcionales, los más estudiados son la leche y sus derivados, debido a que son fuentes importantes de componentes bioactivos (hidratos de carbono, proteínas, grasa, vitaminas y minerales), los cuales influyen positivamente en la salud de los consumidores (Korhonen, 2009).

En las proteínas de la leche hay fragmentos latentes encriptados, llamados péptidos bioactivos, los cuales una vez liberados pueden ejercer diferentes actividades biológicas. Los péptidos bioactivos son liberados a partir de la proteína nativa tales como: α-lactoalbúmina (α-LA), β-lactoglobulina (β-LG), caseínas (CN), inmunoglobulinas (Ig), lactoferrina (LF), fracciones de péptido-proteosa, fosfoglicoproteínas y proteínas séricas menores (transferrina y albúmina sérica) (Torres-Llanez et al., 2005; Park, 2009). Estos péptidos bioactivos pueden producirse por la fermentación de la leche por bacterias ácido lácticas, hidrólisis química, hidrólisis enzimática, o por digestión gastrointestinal (González-Córdova et al., 2010; Nongonierma y Fitzgerald, 2015).

Se ha reportado, que el tamaño de los péptidos con actividad biológica es de 2 hasta 20 aminoácidos; lo cual depende del proceso de liberación (Pihlanto-Leppälä, 2001).

Una vez liberados los péptidos, éstos pueden ejercer su bioactividad en el lumen del tracto gastrointestinal, o bien en órganos periféricos después de ser absorbidos. Por lo que la biodisponiblidad de los pépidos es determinada por su resistencia a degradación por enzimas gastrointestinales y su absorción intestinal, además de ser resistentes a enzimas plasmáticas. Péptidos cortos (2 a 3 aminoácidos) pueden ser absorbidos por la barrera intestinal y ejercer un efecto fisiológico; incluso algunos oligopéptidos pueden sobrevivir la degradación. Se ha documentado que péptidos que contienen prolina en su cadena son más resistentes a la degradación gastrointestinal (Vermeirssen et al., 2004; Kamau et al., 2010).

Diversos estudios han reportado las diferentes actividades biológicas de los péptidos bioactivos. La bioactividad de péptidos está basada en la composición, secuencia y características físico-químicas (hidrofobicidad, carga molecular, y cadenas laterales) de los aminoácidos que los componen. Algunas de las bioactividades reportadas para los péptidos de origen lácteo son: inmunomodulación, antioxidante, hipocolesterolémica, opioide, antitrombótica, antimicrobiana, y las más estudiada, la antihipertensiva. Incluso, se ha reportado que algunos péptidos pueden ejercer diversas bioactividades, por lo que algunos de ellos son multifuncionales (Udenigwe y Aluko, 2011; Ricci-Cabello et al., 2012).

El efecto antihipertensivo de péptidos de origen lácteo es atribuido a su capacidad de inhibir a la enzima convertidora de angiotensina (ECA). Esta enzima es fundamental para la regulación de la presión arterial. La ECA hidroliza la angiotensina I en angiotensina II, un potente vasoconstrictor; por lo que investigadores se han enfocado en la búsqueda de péptidos inhibidores de la ECA, los cuales podrían utilizarse como tratamiento para la hipertensión (Udenigwe y Mohan, 2014). Se ha sugerido que péptidos inhibidores de la ECA, son de 2 a 12 residuos de aminoácidos. Además, se ha reportado que aquellos que tienen en su C-terminal prolina, son capaces de unirse al sitio activo de la ECA (López-Fandiño et al., 2006). Otros autores sugieren que es la presencia de aminoácidos hidrofóbicos y aminoácidos de carga positiva en su C-terminal los determinantes de la inhibición de la ECA (Pripp et al., 2004).

Diversos estudios se han dirigido en evaluar distintas bacterias ácido-lácticas y su capacidad de producir péptidos inhibidores de la ECA por medio de la fermentación de la leche. La especificidad de las enzimas de las bacterias y su sistema proteolítico, determina la secuencia de los péptidos, y es específico para cada bacteria. La mayoría de los estudios in vitro e in vivo reportados para estudiar el efecto antihipertensivo de leches fermentadas, han sido utilizando bacterias del género Lactobacillus, Leuconostoc, y Enterococcus (Muguerza et al., 2006; Pihlanto et al., 2010; González-Córdova et al., 2011). Sin embargo, las bacterias ácido lácticas del género Lactococcus, presentes en los productos lácteos fermentados por ser buenas productoras de sabor y aroma, han sido poco estudiadas por su capaci- dad de producción de péptidos bioactivos.

Por lo anterior, en nuestros laboratorios se evaluó la inhibición de la ECA in vitro de leches fermentadas con bacterias del género Lactococcus lactis aislados de diferentes nichos (comercial, vegetal y lácteo artesanal) (Rodríguez-Figueroa et al., 2010). Se reportó, que aquellas leches fermentadas con bacterias aisladas de lácteos artesanales, fueron las que tuvieron mayor inhibición de la ECA y menor IC50 (concentración de proteína necesaria para inhibir el 50% de la actividad de la enzima). Además, se seleccionaron y fermentó leche con dos cepas específicas de Lactococcus lactis (NRRL B-50571 y NRRL B-50572) y se identificaron 21 péptidos responsables por la actividad inhibidora de la ECA in vitro (Rodríguez-Figueroa et al., 2012).

Por lo anterior, se estudió el efecto antihipertensivo de las leches fermentadas en ratas espontáneamente hipertensas. Los resultados mostraron una diminución (P<0.05) de presión arterial sistólica, diastólica y ritmo cardiaco; además de un efecto hipolipidémico (Rodríguez-Figueroa et al., 2013a,b). Posteriormente, se realizó un estudio aleatorio controlado doble ciego, en donde se evaluó el efecto antihipertensivo de leche fermentada con Lactococcus lactis NRRL B-50571 en sujetos prehipertensos (Beltrán-Barrientos, 2013). En este estudio se reportó una disminución (P<0.05) de la presión arterial sistólica y diastólica con respecto a la basal, además de una disminución de presión arterial sistólica (P<0.05) con respecto al grupo testigo.

En conclusión, los productos lácteos fermentados son una excelente fuente de péptidos bioactivos, de los cuales los antihipertensivos han sido los más estudiados. Aunque los estudios in vitro e in vivo, han demostrado ampliamente los beneficios de los péptidos antihipertensivos derivados de las proteínas lácteas, y se ha propuesto a la inhibición de la ECA como el principal mecanismo de acción, se han reportado otros posibles mecanismos. Por lo que, se requiere de más investigación para identificar los sitios de acción de estos péptidos, por medio del uso de tecnologías bioquímicas avanzadas. Además, son necesarios más estudios clínicos para evaluar la eficacia y farmacocinética de los péptidos bioactivos, que permitan generar la información necesaria para establecer un proclamo de salud. Finalmente, existe una gran oportunidad para el desarrollo de nuevos productos lácteos funcionales comerciales con la finalidad de mejorar el estado de salud de los consumidores.

REFERENCIAS

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Artículo publicado en Entorno ganadero 81

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